Поиск - новости науки и техники

Распутать тау

Выявлен возможный путь распространения “заразного” белка болезни Альцгеймера – белок под названием тау, скорее всего, передается от нейрона к нейрону, подобно вирусной инфекции. Об этом сообщают PLoS One; The Wall Street Journal.
Две группы ученых, наблюдая в течение двух лет развитие болезни Альцгеймера у специально выведенной линии трансгенных мышей, отследили путь одного из связанных с ней аномальных белков. Прежде о пути распространения ассоциированных с болезнью Альцгеймера белков в головном мозге не было известно ничего. “Болезнь Альцгеймера распространяется по головному мозгу, как яд в реке”, – сообщает Bloomberg, ссылаясь на исследование, опубликованное в журнале PLoS One. Трансгенные мыши несли ген аномального белка тау, который синтезируется у людей с болезнью Альцгеймера. Этот белок – один из двух накапливаемых в тканях мозга ненормально свернутых белков (второй – бета-амилоид). Аномальный тау-белок у трансгенных мышей начал вырабатываться в нижней части гиппокампа, в области, которая называется “энторинальная кора”. Для того чтобы индуцировать синтез тау-белка именно в этой области, исследователи применили специфическую активацию гена, ответственного за его синтез. В энторинальной коре начинается отмирание клеток мозга у больных с синдромом Альцгеймера. Происходит это потому, что неправильно свернутый белок тау образует нейрофибрилярные клубки, препятствующие питанию нейронов.
На протяжении 22 месяцев ученые проводили анализ распределения человеческого аномального тау-белка в мозге подопытных мышей, используя для этого меченые антитела. В клетках энторинальной коры со временем образовались нейрофибриллярные клубки тау-белка, характерные для болезни Альцгеймера. Но аномальный тау-белок обнаруживался и за пределами этой области, причем тем дальше, чем больше прошло времени с начала эксперимента. Поскольку клетки вне энторинальной коры производить человеческий белок тау не могли, единственно возможным путем его попадания в другие участки исследователи считают передачу неправильно свернутого белка от нейрона к нейрону. При болезни Альцгеймера клубки тау-белка накапливаются внутри нейронов, скопления белков бета-амилоидов находятся на поверхности нервных клеток. Связь между этими двумя явлениями в настоящее время не установлена. “По высокому уровню бета-амилоида можно предсказать риск развития заболевания, а количество клубков тау-белка, выявляемое посмертно, коррелирует со степенью деменции”, или приобретенного слабоумия, к которому относится болезнь Альцгеймера, поясняет ведущий автор статьи PLoS One Карен Дафф (Karen Duff), профессор-патолог Медицинского центра Колумбийского университета. Белок тау вовлечен в развитие и других форм приобретенного слабоумия, таких как лобно-височная деменция, болезнь Паркинсона и деменция с тельцами Леви. По мнению Карен Дафф, выяснение пути белка тау в головном мозге в будущем может помочь в совершенствовании методов лечения этих заболеваний. По ее словам, если ученые поймут, как можно остановить распространение белка тау, то он может стать “интервенционной точкой” (то есть мишенью) для создания препаратов, преду­преждающих развитие деменции. Точный механизм передачи неправильно свернутого белка тау от нейрона к нейрону в настоящее время неясен. The Wall Street Journal цитирует автора исследования, в котором были получены аналогичные результаты, Бредли Хаймана (Bradley Hyman) из Гарвардского университета, предполагающего, что аномальный белок, выделенный одним нейроном, становится матрицей для неправильного свертывания нормальных тау-белков других нейронов. Далее все происходит по типу цепной реакции. Результаты исследования Хаймана изложены в статье, которая принята к печати журналом Neuron.

Нет комментариев